組織蛋白酶cathepsin 在各種動(dòng)物組織的細(xì)胞內(nèi)（特別是溶酶體部分）發(fā)現(xiàn)的一類蛋白酶。此名源自希臘語(yǔ)的“消化”，為威爾斯達(dá)特（R．Willstāatter，1929）命名的。來(lái)源于同一種類組織細(xì)胞的也是由組織蛋白酶A．B．C．D．E等多種酶組成。可以根據(jù)所作用的代表性底物的種類進(jìn)行分類，但似乎各自還有數(shù)種同工酶。組織蛋白酶A的代表性底物是N-芐氧基羰基-L-谷酰胺-L-苯丙氨酸，最適pH約5.5（3—6），可能是一種羧肽酶，可為二異丙基磷氟酸（DFP）或?qū)β裙郊姿幔?/font>PCMB）失活。組織蛋白酶B催化苯甲酰-L-精氨酰胺的水解。其活性的表現(xiàn)需要巰基化合物（SH化合物）的存在，最適pH在6附近，有人認(rèn)為是類似木瓜蛋白酶的肽鏈內(nèi)切酶，已知有B1和B2（或B′和B）二種。組織蛋白酶C的代表性底物是甘氨酰-L-苯丙酰胺，在pH5附近催化此酰胺鍵的水解，在pH7附近時(shí)催化以其它底物分子的氨基代替水分子作為受體的轉(zhuǎn)移反應(yīng)，亦稱為二肽氨肽酶Ⅰ（由第一個(gè)反應(yīng)命名）或二肽轉(zhuǎn)移酶（按第二個(gè)反應(yīng)命名）。能為巰基化合物或Cl-離子所激活。還未找到組織蛋白酶D和E能夠作用的簡(jiǎn)單的合成底物，兩者在pH2.5—4.0顯有消化酸變性的血紅蛋白或血清白蛋白的肽鏈內(nèi)切酶的作用。巰基化合物對(duì)活性沒(méi)有影響，DFP也不抑制。尚缺乏對(duì)于組織蛋白酶E的底物專一性的研究，此酶的活力不受巰基化合物、一碘乙酸的影響。