(一) 抗體結構
抗體是具有4條多肽鏈的對稱結構，其中2條較長、相對分子量較大的相同的重鏈(H鏈)；2條較短、相對分子量較小的相同的輕鏈(L鏈)。鏈間由二硫鍵和非共價鍵聯結形成一個由4條多肽鏈構成的單體分子。輕鏈有κ和λ兩種，重鏈有μ、δ、γ、ε和α五種。 ～ 3個。高變區氨基酸序列決定了該抗體結合抗原抗原的特異性。一個抗體分子上的兩個抗原結合部位是相同的，位于兩臂末端稱抗原結合片段(antigen-binding fragment, Fab)。"Y"的柄部稱結晶片段(crystalline fragment,FC)，糖結合在FC 上。

整個抗體分子可分為恒定區和可變區兩部分。在給定的物種中，不同抗體分子的恒定區都具有相同的或幾乎相同的氨基酸序列。可變區位于"Y"的兩臂末端。在可變區內有一小部分氨基酸殘基變化特別強烈，這些氨基酸的殘基組成和排列順序更易發生變異區域稱高變區。高變區位于分子表面，最多由17個氨基酸殘基構成，少則只有2

(二)抗體基因重排
抗體的L鏈是由C、V、J三個基因簇編碼的，H鏈由C、V、D、J四個基因簇編碼的。V是編碼可變區，有300個種類；D編碼高變區,有15 ～ 20個種類；J編碼連接V、C的結合區，有4～5個種類；C編碼恒定區，僅有一種。這些外顯子通過多種多樣的重排，所合成出的肽鏈，還要再進一步進行L和H鏈組合，這樣最后生成的抗體種類就非常多了。抗體基因重排是發生在淋巴細胞分化的時候。

(三) 單克隆抗體(monoclonal antibody，McAb)

克隆選擇學說：淋巴細胞在與抗原接觸前就已經存在多種多樣的與抗原專一性結合的受體，一種細胞帶一種受體，進入機體的抗原選擇性的結合其中的個別淋巴細胞，使之活化，增殖產生大量帶有同樣受體的細胞群，分泌同樣的抗體。

當抗原進入體內，在機體中就會誘導出針對不同抗原決定簇的多種抗體，如果要把這些抗體一一分開，用現有的生物化學或物理化學方法是根本辦不到的。1975年科勒(Koehller)和米爾斯坦(Milstein)將小鼠免疫細胞與腫瘤細胞融合，培養出既能迅速生長繁殖又可分泌特異性抗體的雜交瘤細胞。從而獲得針對某一特殊抗原決定簇的單克隆抗體。

(四)抗體的作用

（1）沉淀和凝集
可溶性抗原、細胞表面抗原（血液凝集）
（2）補體反應
（3）K細胞的激活
Ag-Ab結合后，K細胞表面受體能和抗原表面的受體結合，將抗原殺死。