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蛋白質多態性

放大字體  縮小字體 發布日期:2006-09-19
     人類結構蛋白質的多態性是一種普遍現象。例如結合珠蛋白(haptoglobin,Hp)是一種糖蛋白,其生理功能在于Hp和血紅蛋白結合后不能透過腎小球膜,因而紅細胞破壞后釋出的血紅蛋白不能被腎清除,既避免鐵的大量丟失,也可保護腎免受損害。構成Hp分子的肽鏈有α和β鏈二種。Hp多態性主要是α鏈的遺傳變異。α鏈有α1和α2二種。α1中又有αIs和αIF二種亞型,各由84個氨基酸組成,兩者區別在于第54位氨基酸(αIF為賴氨酸,αIs為谷氨酸),因此可以推斷這一區別是通過一次點突變形成。α2則由143個氨基酸組成。從α鏈一級結構分析,Hpα2是HpαIF的N端71個氨基酸和HpISC端的72個氨基酸連接而成,即發生了錯誤配對和不等交換,形成了與HbLepore相似的融合基因。Hpα1和α2肽鏈是由一對等位基因Hp1和Hp2所決定,基因定位于16q22.1,呈共顯性遺傳。因此有三種基本基因型:Hp1-1型為Hp=1/Hp1;Hp2-1型為Hp2/Hp1;Hp2-2型為Hp2/Hp2。除上述三型外。α還有其它變異型,由此組合成人群中Hp的多種多樣的基因型和表現型。常見的3種Hp類型在不同人種中分布不同,Hp1和Hp2的基因頻率也各異,Hp2基因頻率以亞洲人中最高(0.75),歐洲白人次之(0.60),非洲人最低(0.30~0.40)。人血清運鐵蛋白(transferrin,Tf)也是一種高度多態性系統。Tf基因位于3q21,已發現有30多種遺傳類型(根據電泳遷移率快慢分型),也有明顯的種族差異。
 
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